Digestión de la albúmina por “pepsina” industrial
Autores:
Grupo:
518
Pasten
Espinoza Christian Gerardo.
Olivares
Barón Diana Laura.
Díaz
Reyes Mariana Guadalupe.
Morales
Soto Alondra.
Medina
Rodríguez Alejandra Carolina.
Real
Ramírez Henry.
Preguntas generadoras:
1. ¿Cómo actúa la pepsina sobre las proteínas?
2. ¿Cómo están formadas las proteínas?
3. ¿Qué es la pepsina?
4. ¿Cuál es el papel que desempeñan las proteínas del
alimento, en los animales?
5. ¿Por qué es necesario que se digieran las proteínas
del alimento?
6. ¿Qué es la hidrólisis de una proteína?
7. ¿Qué papel desempeña el ácido clorhídrico al actuar
sobre la pepsina?
Hipótesis:
Creemos que la pepsina (coenzima) segregada inactivamente; en
contacto con el ácido clorhídrico pasa a activa, y actúa sobre las proteínas
(en éste caso la albúmina) rompiendo con los enlaces peptídicos.
Objetivos:
· Identificar la acción de la pepsina sobre las
proteínas.
· Identificar los productos de la acción de la
pepsina sobre las proteínas.
· Comprender la acción de los jugos gástricos en la
digestión química del alimento
Conocer
cómo se puede activar una enzima.
Introducción:
Las
enzimas son todas aquellas moléculas de origen proteico que catalizan
reacciones químicas en los seres vivos. Las enzimas son catalizadores, esto quiere
decir, que aumentan la velocidad de la reacción sin consumirse en una de ellas
dando así un equilibrio químico.
El
jugo gástrico es un líquido segregados por glándulas epiteliales del estómago
que son el ácido clorhídrico, agua y enzimas. Su principal función es actuar
sobre la digestión de proteínas por el efecto de las enzimas renina y pepsina
para favorecer la absorción de los nutrientes en el intestino delgado.
La
pepsina es una enzima digestiva segregada e hidroliza las proteínas del
estómago. La pepsina es sintetizada por las células principales de las
glándulas gástricas que producen pepsinógeno, quien por efecto del ácido
clorhídrico adquiere una capacidad enzimática que actúa principalmente sobre
los enlaces peptídicos de las proteínas.
Método:
-La albúmina se
encuentra preparada basta con sólo agregar 6ml en cada tubo de ensaye
-Prepara, por
otro lado, jugo gástrico artificial se diluye en 100 ml de agua, 1 g de jugo
gástrico desecado, que se vende en las farmacias bajo la denominación de
“pepsina”, que es la enzima que se va requerir para la degradación
-Prepara en
cuatro tubos de ensayo, las siguientes mezclas:
1.
6 ml de albúmina + 6
ml de agua.
2.
6 ml de albúmina + 1,5
ml de agua + 4,5 ml de HCl, 0.1 N.
3.
6 ml de albúmina + 1,5
ml de pepsina + 4,5 ml de agua
4.
6 ml de albúmina + 1,5
ml de pepsina + 4,5 ml de HC1, 0.1 N.
-A continuación
se coloca los tubos a baño María, a 40° C.
-Utilizar el
termómetro para vigilar la temperatura a la que están las mezclas
-Observar las
diferencias que se producen y determinar en qué tubo hubo una reacción
Resultados:
Discusión de resultados:
Proteína
Estas son
macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La
mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por la
unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y
disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético,
ADN, de la persona.
Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.
Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.
Hidrólisis
La hidrólisis es una
reacción química del agua con una sustancia. Entre las sustancias que pueden
sufrir esta reacción se encuentran numerosas sales, que al ser disueltas en
agua, sus iones constituyentes se combinan con los iones hidronio u oxonio,
H3O+ o bien con los iones hidroxilo, OH-, o ambos. Dichos iones proceden de la
disociación o autoprotólisis del agua
Enlace peptídico
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (NH2) de
un aminoácido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminoácido.
El
enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de
un enlace covalente CO-NH.
Mediante
difracción de Rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un
enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble,
ya que se estabiliza por resonancia.
Polipéptido
Son largas cadenas
formadas por la unión entre moléculas llamadas aminoácidos.
El enlace que se forma entre los aminoácidos es tipo amido-ester y se denomina enlace peptídico
La presencia de diferentes grupos R- en los aminoácidos que se enlazan genera interacciones moleculares en la cadena polipeptídica que a su vez se traducen en el origen de la conformación primaria de estas biomoléculas (alfa-hélice o plegado beta)
El punto isoeléctrico de un polipéptido es el resultante de los puntos isoeléctrico de los aminoácidos que lo forman.
El enlace que se forma entre los aminoácidos es tipo amido-ester y se denomina enlace peptídico
La presencia de diferentes grupos R- en los aminoácidos que se enlazan genera interacciones moleculares en la cadena polipeptídica que a su vez se traducen en el origen de la conformación primaria de estas biomoléculas (alfa-hélice o plegado beta)
El punto isoeléctrico de un polipéptido es el resultante de los puntos isoeléctrico de los aminoácidos que lo forman.
Aminoácido: Los aminoácidos tienen
diferentes funciones en el organismo pero ante todo sirven como unidades
básicas de los péptidos y de las proteínas, están clasificados en esenciales y
no esenciales. Los mamíferos pueden sintetizar los no esenciales, los
esenciales deben adquirirlos de la dieta. En el código genético sólo se
consideran los veinte aminoácidos proteicos: estos veinte aminoácidos son los
que se encuentran regularmente en las proteínas. Ciertos aminoácidos no
proteicos funcionan como intermediarios en la síntesis y en la degradación de
otros aminoácidos proteicos
Digestión
química: La digestión química o simplemente digestión es la segunda etapa del
procesamiento del alimento, comprende el proceso de descomposición en moléculas
suficientemente pequeñas como para que el organismo las absorba. La digestión
divide a las macromoléculas en sus componente monómeros, que el animal utiliza
para elaborar sus propias moléculas o como combustible para la producción de
ATP
Enzima
activa: son biomoléculas
especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en
la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la
velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador
artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de
ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que
se puedan encontrar en el medio de reacción.
Enzima inactiva: Algunas enzimas son
sintetizadas como precursores, ligeramente más grandes y catalíticamente
inactivas, denominados zimógenos o proenzimas. En el momento y el lugar
fisiológicamente adecuados, estos zimógenos sufren la ruptura de enlaces
peptídicos específicos, con pérdida de uno o más péptidos hecho que los
convierte en enzimas activas. Al sintetizarse las enzimas en su forma inactiva
se evita la autodestrucción de las células que las producen.
Replanteamiento de la hipótesis: Creemos que la
pepsina romperá los enlaces peptídicos de las proteínas al ser activada por el
ácido clorhídrico, rompiendo así los enlaces de la clara de huevo y al
someterlo a la reacción de Biuret; la reacción dará positivo.
Conclusiones:
Aprendimos
que la pepsina es una coenzima que se activa debido a la presencia del pH ácido
del jugo gástrico (HCl) y que la pepsina degrada a las proteínas
convirtiéndolos en cadenas pequeñas de aminoácidos. Por eso, cuando colocamos
pepsina con albumina y después el reactivo de Biuret éste indicó positivo solo
en el cuarto tubo, ya que la
pepsina ya había actuado sobre las proteínas rompiendo con los enlaces
peptídicos que apreciamos con dicho reactivo, en los restantes 3 tubos dio
negativo debido a la presencia de proteínas.
Conceptos clave:
Digestión e hidrólisis total de proteínas: La
digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al
estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la
formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de
los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas se desnaturalizan a
pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.
En el estómago, la
pepsina, de una sola cadena, es secretada en forma de su zimógeno, el
pepsinógeno por las células de la mucosa gástrica. El pepsinógeno se convierte
en pepsina, que es activado por el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina hidroliza los enlaces en los que intervienen
aminoácidos. Los productos de la catálisis de esta enzima son péptidos de
tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este tipo de proteasa, se le
denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde
cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas.
Pepsina producción en el
aparato digestivo humano: La pepsina es una enzima digestiva que se segrega en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago. Fue la primera enzima animal en ser descubierta, por Theodor
Schwann en 1836.
La
pepsina es producida por las células principales de las glándulas gástricas
como una proenzima el pepsinógeno, quien por efecto del pH ácido se hidroliza y
adquiere su capacidad enzimática. Actúa principalmente sobre enlaces peptídicos
de naturaleza hidrófoba, preferentemente aromáticos.[]
La
pepsina es más activa con un pH de entre 2 y 3. Se desactiva permanentemente con un pH
superior a 5. El pepsinógeno es producido por las células del estómago.
Bibliografía y cibergrafía:
· http://books.google.com.mx/books?id=TRD112Ay7IUC&pg=PA123&dq=enzimas+activas&hl=es-419&sa=X&ei=mXEbVL-GJ8nf8gHyyoD4Bw&ved=0CCcQ6AEwAg#v=onepage&q=enzimas%20activas&f=false
·
http://books.google.com.mx/books?id=QcU0yde9PtkC&pg=PA853&dq=digesti%C3%B3n+qu%C3%ADmica&hl=es-419&sa=X&ei=LXAbVNv_M-W88QHT84HACQ&ved=0CC4Q6AEwAw#v=onepage&q=digesti%C3%B3n%20qu%C3%ADmica&f=false
·
http://books.google.com.mx/books?id=f61Mvd-vl60C&pg=PA58&dq=amino%C3%A1cidos&hl=es-419&sa=X&ei=cG4bVMChCOKg8QH30IGoAw&ved=0CBoQ6AEwAA#v=onepage&q=amino%C3%A1cidos&f=false
· http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/metabolismo%20aminoacidos.html
Falta carátula, no se ven las imágenes.
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